CAS 883746-83-6 FEFEFKFK

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CAS 883746-83-6 FEFEFKFK
Informationen
•CAS: 883746-83-6
•Synonyme: FEFEFKFK; Phe-Glu-Phe-Glu-Phe-Lys-Phe-Lys; Selbst-assemblierendes Octapeptid; Gel-bildendes Peptid
•Kernstruktur: Lineares Oktapeptid mit der Sequenz Phe-Glu-Phe-Glu-Phe-Lys-Phe-Lys (FEFEFKFK), ein amphipathisches Oktapeptid, das aus abwechselnden Phenylalanin- (hydrophob/aromatisch), Glutaminsäure- (sauer) und Lysin- (basischen) Resten besteht. Ein klassisches selbst{8}}assemblierendes Peptid, das sich selbst-zu -fibrillären Blattstrukturen zusammensetzt und darüber hinaus Hydrogele bei Konzentrationen von mehr als etwa 7 mg/ml bildet, das in der Gewebezüchtung, der Arzneimittelabgabe und der Erforschung von Proteinfehlfaltungs-Krankheitsmodellen verwendet wird.
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Produktklassifizierung
Arzneimittelabgabepeptide
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Beschreibung

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Produktname FEFEFKFK
Beschreibung FEFEFKFK (Phe-Glu-Phe-Glu-Phe-Lys-Phe-Lys), CAS 883746-83-6, ist ein klassisches amphipathisches selbstassemblierendes Octapeptid. Seine Aminosäuresequenz ist rational gestaltet und besteht aus abwechselndem Phenylalanin (Phe, hydrophober/aromatischer Rest), Glutaminsäure (Glu, saurer Rest mit negativ geladener Seitenkette) und Lysin (Lys, basischer Rest mit positiv geladener Seitenkette) und bildet eine amphipathische Struktur mit gut-definierter hydrophiler-hydrophober Aufteilung. In wässriger Lösung baut sich FEFEFKFK durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen (Phenylalanin-Seitenkettenpackung) und elektrostatische Wechselwirkungen (Salzbrücken zwischen Glutaminsäure und Lysin) selbst zusammen, um antiparallele --Faltblatt-Sekundärstrukturen zu bilden, die sich weiter zu Nanofibrillen zusammenfügen, und die Nanofibrillen verflechten sich zu einer dreidimensionalen Netzwerkstruktur, die geliert Konzentrationen von mehr als etwa 7 mg/ml bilden transparente supramolekulare Hydrogele. Sein Selbstorganisations- und Gelierungsverhalten ist konzentrationsabhängig und abgestuft: Bei niedrigen Konzentrationen bilden sich Dimere, die sich im Laufe der Zeit zu Oligomeren verbinden, sich dann zu Mizellen oder Vesikeln entwickeln und bei höheren Konzentrationen allmählich Aggregate höherer Ordnung (wie Nanoröhren oder Nanofasern) bilden. FEFEFKFK-Hydrogele weisen eine gute Biokompatibilität, Injizierbarkeit und biologische Abbaubarkeit auf und werden häufig in folgenden Bereichen eingesetzt: Gerüste für das Tissue Engineering (unterstützen die Zelladhäsion, -proliferation und -differenzierung, z. B. Osteoblastenkultur), Träger mit kontrollierter Arzneimittelfreisetzung (Einkapselung niedermolekularer Arzneimittel, Proteine und Wachstumsfaktoren für eine verzögerte Freisetzung), 3D-Zellkulturmodelle, Wundverbände und Forschungsmodelle zu pathologischen Mechanismen für durch Proteinfehlfaltung bedingte Krankheiten (z. B wie Alzheimer-Krankheit, Parkinson-Krankheit). Darüber hinaus kann FEFEFKFK am N-- oder C--Terminus verlängert werden, um funktionelle Peptidsequenzen (z. B. RGD-Zelladhäsionsmotive) einzuführen und funktionalisierte selbst-assemblierende Peptidhydrogele herzustellen. Epimere (wie FEFEfKFK) und verkürzte Analoga (wie EFEFKFK) dieses Peptids können sich ebenfalls selbst zusammensetzen und bieten so ein Modellsystem zum Verständnis der Sequenz-Struktur-Beziehung der Peptid-Selbstorganisation.
Peptidreinheit (HPLC, %) Größer oder gleich 98 %
Molekulare Formel C₅₈H₇₆N₁₀O₁₃
Molekulargewicht (Da) 1121.28

 

Tabelle mit grundlegenden Produktinformationen

 

Englischer Produktstandardname Produktabkürzung/Alias Funktions-Tags (durch Komma-getrennt) Kernstruktur Molekulare Formel Exakte Masse (Da) Durchschnittliches MW (Da) Salzform Länge (aa)
FEFEFKFK Amphiphiles selbst-assemblierendes Octapeptid; -Faltblatt-Hydrogel-Peptid Selbst-assemblierendes Peptid, biologisches Hydrogel, Tissue-Engineering-Gerüst, nachhaltige Arzneimittelabgabe, 3D-Zellkultur Lineares amphiphiles Octapeptid (Phe-Glu-Phe-Glu-Phe-Lys-Phe{6}}Lys) mit abwechselnd hydrophobem Phenylalanin und geladenem Glu/Lys; Selbst-assembliert sich über -hydrophobe Blattwechselwirkungen zu Nanofasern und Hydrogelen C₅₉H₇₁N₉O₁₃ 1109.52 ~1110.3 Acetat 8

Physikalisch-chemische Löslichkeits- und Lagerungsparameter

 

Produktcode Aussehen Langzeitlagerung- Kurzfristige-Speicherung Lösungsstabilität Stabilität des festen Pulvers
PEP-FEF001 Weißes Pulver Bei -20 Grad, verschlossen, trocken und vor Licht geschützt lagern. Aliquot zur Aufbewahrung. 1 Monat bei 2–8 Grad im versiegelten, trockenen Zustand stabil; Stabil für den Versand bei Umgebungstemperatur. Stabil für 7 Tage bei 4 Grad. Amphiphiles Peptid zeigt pH--responsive Löslichkeit; neigt bei neutralem pH-Wert zur Selbstorganisation und Ausfällung, die Löslichkeit verbessert sich unter sauren Bedingungen. Temperaturempfindlich; Hohe Temperaturen beschleunigen den Aufbau und die Aggregation. Bei -20 Grad, trocken und lichtgeschützt 2 Jahre haltbar.

Funktionsbeschreibung

 

Produktcode Frontend-Kurzzusammenfassung (zur Anzeige der Suchliste) Detaillierte Beschreibung der biologischen Funktion Anwendbare Forschungsbereiche (durch Komma-getrennt) Ziele / Wege
PEP-FEF001 Das amphiphile Octapeptid FEFEFKFK ordnet sich selbst-zu -blattförmigen Nanofasern und Hydrogelen zusammen FEFEFKFK ist ein klassisches -blattselbstorganisierendes-Peptid. Die amphiphile Struktur besteht aus abwechselnd hydrophoben Phenylalanin- und geladenen Glutaminsäure-/Lysinresten. In wässriger Lösung bildet es über hydrophobe Wechselwirkungen und Wasserstoffbrücken spontan eine -Faltblattkonformation und fügt sich weiter zu Nanofasern, Hydrogelen und Strukturen höherer -Ordnung zusammen. Mit seiner dualen Reaktionsfähigkeit auf pH-Wert und Temperatur dient es als Träger für die nachhaltige Arzneimittelabgabe, als Gerüst für 3D-Zellkulturen und als Gerüst für die Gewebezüchtung und wird häufig in der Forschung zu Biomaterialien und regenerativer Medizin eingesetzt. Biomaterialien und Tissue Engineering, intelligente Hydrogele, kontrollierte Arzneimittelverabreichungssysteme, 3D-Zellkultur, selbstassemblierende Peptidforschung -Blattmontage; hydrophobe Wechselwirkung; pH/Temperatur-responsive Selbstorganisation-

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

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