CAS 200427-88-9 Gly-Gly-Phe-Gly

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CAS 200427-88-9 Gly-Gly-Phe-Gly
Informationen
•Produktname: Gly-Gly-Phe-Gly
•CAS-Nr.: 200427-88-9
•Synonyme: GGFG, H-Gly-Gly-Phe-Gly-OH
•Sequenz: Gly-Gly-Phe-Gly (GGFG)
•Länge: 4 Aminosäuren
•Summenformel: C₁₅H₂₀N₄O₅
•Molekulargewicht: 336,34 Da
•Reinheit: HPLC größer oder gleich 95 %
Verwandte Dokumente: COA/MS/HPLC-Bericht, Leitfaden zur Peptidlöslichkeit und -lagerung
Produktklassifizierung
Arzneimittelabgabepeptide
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Beschreibung

Shanghai Sonyt Biotechnology Co., Ltd. ist einer der führenden Hersteller und Lieferanten von ca. 200427-88-9 Gly-Gly-Phe-Gly in China und bietet auch kundenspezifischen Service an. Willkommen beim Großhandel mit hochwertigem Cas 200427-88-9 Gly-Gly-Phe-Gly aus unserer Fabrik. Kontaktieren Sie uns für weitere Details.

 

Beschreibung Gly-Gly-Phe-Gly (GGFG, CAS: 200427-88-9) ist ein lineares Tetrapeptid mit der Sequenz Glycin-Glycin-Phenylalanin-Glycin (Gly-Gly-Phe-Gly). Dieses Tetrapeptid ist eine erweiterte Form des konservierten Kernfragments (Gly-Gly-Phe) endogener Opioidpeptide, einschließlich Leucin-enkephalin (H-Tyr-Gly-Gly{19}}Phe-Leu-OH) und Methionin-enkephalin (H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-OH). Die N-terminale Tyr-Gly-Gly-Phe-Sequenz von Enkephalinen ist das Schlüsselpharmakophor für die Opioidrezeptorbindung. Das GGFG-Tetrapeptid behält die Gly-Gly-Phe-Kernstruktur der Enkephaline bei, ihm fehlt jedoch der N-terminale Tyrosinrest und es besitzt daher keine vollständige Opioidrezeptor-Agonistenaktivität. Es wird häufig als Kontrollpeptid und Stoffwechselfragment in Struktur-Aktivitätsbeziehungsstudien (SAR) von Enkephalinen verwendet. In vivo kann dieses Peptid als Substrat für Peptidasen wie Neprilysin (NEP) und Aminopeptidasen dienen, um Stoffwechselwege und Enzymkinetik von Opioidpeptiden zu untersuchen. Darüber hinaus kann GGFG verwendet werden als: (1) Zwischenprodukt und Baustein für die Synthese von Peptidarzneimitteln; (2) eine Negativkontrolle in Opioidrezeptor-Ligandenbindungstests; (3) ein Substrat für Peptidase-Aktivitätstests; (4) ein Modellpeptid für kurze Peptid-Selbstassemblierungs- und Hydrogelstudien. Gly-Gly-Phe-Gly ist ein grundlegendes Werkzeugpeptid zur Untersuchung der Struktur und Funktion endogener Opioidpeptide.

 

Tabelle mit grundlegenden Produktinformationen

 

Englischer Produktstandardname Produktabkürzung/Alias Funktions-Tags (durch Komma-getrennt) Kernstruktur Molekulare Formel Exakte Masse (Da) Durchschnittliches MW (Da) Salzform Länge (aa)
Gly-Gly-Phe-Gly GGFG-Tetrapeptid; GGFG kurzes Peptid Peptidsynthese-Zwischenprodukt, Proteasesubstrat, hydrophobes kurzes Peptid, Strukturmotiv Lineares Tetrapeptid mit Gly-Gly-Phe-Gly-Sequenz; enthält eine hydrophobe Phenylalanin-Seitenkette, die üblicherweise als Peptidasesubstrat und Peptidsynthesebaustein verwendet wird C₁₆H₂₂N₄O₅ 350.16 ~350.4 Kostenloses Peptid 4

 

Physikalisch-chemische Löslichkeits- und Lagerungsparameter

 

Produktcode Aussehen Langzeitlagerung- Kurzfristige-Speicherung Lösungsstabilität Stabilität des festen Pulvers
PEP-GGFG01 Weißes Pulver Bei -20 Grad, verschlossen, trocken und vor Licht geschützt lagern. Aliquot zur Aufbewahrung. 1 Monat bei 2–8 Grad im versiegelten, trockenen Zustand stabil; Stabil für den Versand bei Umgebungstemperatur. Stabil für 7 Tage bei 4 Grad. Löslich in DMSO, verdünnter Essigsäure und DMF. Begrenzte Wasserlöslichkeit des kurzen hydrophoben Tetrapeptids; neigt in neutraler wässriger Lösung zur Ausfällung, mit verbesserter Löslichkeit unter sauren Bedingungen. Bei -20 Grad, trocken und lichtgeschützt 2 Jahre haltbar.

Funktionsbeschreibung

 

Produktcode Frontend-Kurzzusammenfassung (zur Anzeige der Suchliste) Detaillierte Beschreibung der biologischen Funktion Anwendbare Forschungsbereiche (durch Komma-getrennt) Ziele / Wege
PEP-GGFG01 Hydrophobes GGFG-Tetrapeptid als Peptidsynthese-Zwischenprodukt und Proteasesubstrat Gly-Gly-Phe-Gly ist ein klassisches kurzes hydrophobes Tetrapeptid mit einfacher Struktur und stabilen Eigenschaften. Es wird häufig als Zwischenprodukt in der Peptidsynthese, als Substrat für Aminopeptidasen und Carboxypeptidasen sowie für grundlegende Studien zur Stabilität von Peptidbindungen, zur Protease-Spaltungskinetik und zur Simulation der Konformation kurzer Peptide verwendet. Peptidsynthesechemie, Enzymsubstratforschung, Proteinstruktursimulation, kurze Peptidkonformationsstudie Aktives Zentrum der Protease; enzymatische Peptidbindungshydrolyse; hydrophobes Interaktionsmotiv

 

 

 

 

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