Natürlich vorkommende antimikrobielle Peptide sind typischerweise kleine, basische Polypeptide, die aus mehr als 30 Aminosäureresten bestehen; Sie sind wasserlöslich und haben ein Molekulargewicht von etwa 4.000 Dalton. Die meisten antimikrobiellen Peptide sind thermostabil und behalten ihre Aktivität auch nach 10 bis 15-minütigem Erhitzen auf 100 Grad. Die meisten besitzen einen isoelektrischen Punkt von mehr als 7 und weisen starke kationische Eigenschaften auf. Darüber hinaus weisen sie eine erhebliche Beständigkeit gegenüber hoher Ionenstärke und extremen pH-Werten auf. Einige besitzen auch die Fähigkeit, der Hydrolyse durch Enzyme wie Trypsin oder Pepsin zu widerstehen.
Aktuelle Forschungsergebnisse legen nahe, dass der bakterizide Mechanismus antimikrobieller Peptide hauptsächlich darin besteht, die bakterielle Zellmembran anzugreifen; Sie stören die Membranintegrität und bilden Poren, was zum Austreten von intrazellulärem Inhalt und anschließendem Zelltod führt. Der Prozess beginnt typischerweise mit der elektrostatischen Anziehung der Bakterienmembranoberfläche, gefolgt von der Insertion des hydrophoben C--Terminus in den hydrophoben Bereich der Membran, wodurch sich die Konformation der Membran ändert. Mehrere Peptide bilden dann Ionenkanäle innerhalb der Membran, was zum Ausfluss spezifischer Ionen und zum Zelltod führt. Andere Forscher schlagen vor, dass diese Peptide mit Membranproteinen interagieren-, was zu Aggregation, Inaktivierung und Bildung von Ionenkanälen führt-und dadurch die Membranpermeabilität verändert und zum Tod führt; Es bleiben auch Fragen hinsichtlich der Existenz spezifischer Membranrezeptoren und der möglichen synergistischen Wirkungen anderer Faktoren. Die Wirkmechanismen können je nach Klasse antimikrobieller Peptide variieren.
